Забыли свой пароль?
стр. 16 из Молекулярная биология клетки. Том 2 (Альбертс Б., Брей Д. и др.)
Новость: Открыт форум по нанотехнологии.
Страницы: 1 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 546 Следующая
16
Таблица 8-3. Типичные последовательности сигнальных пептидов
Функция сигнального пептида Пример сигнального пептида
Импорт в ЭР
H3N-Met-Met-Ser-Phe-Val-Ser- Leu-Leu-Leu-Val
©
GJy-Ile-Leu-Phe-Trp-Ala -Thr-Glu-Ala-Glu-
G G
Gln-Leu-Thr-Lys-Cys-Glu-Val-Phe-Gln-
e e
Оставление в просвете ЭР
-Lys-Asp-Glu-Leu-COO *
©ее е
Импорт в митохондрии
H3N-Met-Leu-Ser-Leu-Aig-Gln-Ser-IIe-Arg-Phe-
© © ®
Phe-Lys-Pro-Ala-Thr-Arg-Thr-Leu-Cys-Ser-
© ©
Ser-Arg-Tyr-Leu-Leu-
©
Импорт в ядро
-Pro- Pro-Lys-Lys-Lys-ArgrLys-Val -
© © © © ©
Присоединение к мембране путем ковалентного связывания миристиновой кислоты с N-концом
-Pro-Pro- Lys-Lys-Lys-Arg-Lys-Val-
© © © © ©
H3N-Gly-Ser-Ser-Lys-Ser-Lys-Pro-Lys-
© © © ©
Заряженные остатки обозначены + или —. Большой блок гидрофобных остатков заключен в рамку. H3N- обозначает N-конец белка; — СОО" обозначает карбоксильный конец
лота, направляющая эти белки к мембранам без проникновения в ЭР.
Роль каждого такого сигнального пептида в доставке белка по месту назначения была продемонстрирована в опытах по генной инженерии. Например, помещение N-концевого сигнального пептида, связывающегося с ЭР, в начало белка цитозоля, заставляло этот белок направляться к ЭР. Сигнальные пептиды белков, имеющих одно и то же конечное назначение, функционально взаимозаменяемы, хотя их аминокислотные последовательности могут сильно различаться. Возможно, для процесса распознавания сигнала физические свойства (такие, например, как гидрофобность) оказываются важнее, чем точная последовательность аминокислот.
Сигнальные участки анализировать гораздо труднее, чем сигнальные пептиды, поэтому об их структуре известно гораздо меньше. Поскольку они образуются из сложной трехмерной конфигурации свернутого белка, их невозможно просто перенести от одного белка к другому. Более того, экспериментальное повреждение сигнального участка часто влечет за собой повреждение белка как целого.
8.1.7. Клетки не могут строить свои мембранные органеллы de novo: им требуется информация, содержащаяся в самой органелле [7J
Когда клетка воспроизводится и делится, она должна удваивать свои мембранные органеллы. Обычно это происходит путем увеличения размеров этих органелл при включении в них новых молекул; увеличенные органеллы затем делятся и распределяются по двум дочерним клеткам. Вряд ли клетка в состоянии создавать эти органеллы de novo. Если, например, из нее полностью удалить ЭР, она не сумеет его реконструировать. Ведь мембранные белки, определяющие специфику ЭР и выполняющие множество его ключевых функций, сами являются продуктами ЭР: без ЭР или по крайней мере без мембраны, содержащей
Страницы: 1 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 546 Следующая
|
К началу |
16
Таблица 8-3. Типичные последовательности сигнальных пептидов
Функция сигнального пептида Пример сигнального пептида
Импорт в ЭР
H3N-Met-Met-Ser-Phe-Val-Ser- Leu-Leu-Leu-Val
©
GJy-Ile-Leu-Phe-Trp-Ala -Thr-Glu-Ala-Glu-
G G
Gln-Leu-Thr-Lys-Cys-Glu-Val-Phe-Gln-
e e
Оставление в просвете ЭР
-Lys-Asp-Glu-Leu-COO *
©ее е
Импорт в митохондрии
H3N-Met-Leu-Ser-Leu-Aig-Gln-Ser-IIe-Arg-Phe-
© © ®
Phe-Lys-Pro-Ala-Thr-Arg-Thr-Leu-Cys-Ser-
© ©
Ser-Arg-Tyr-Leu-Leu-
©
Импорт в ядро
-Pro- Pro-Lys-Lys-Lys-ArgrLys-Val -
© © © © ©
Присоединение к мембране путем ковалентного связывания миристиновой кислоты с N-концом
-Pro-Pro- Lys-Lys-Lys-Arg-Lys-Val-
© © © © ©
H3N-Gly-Ser-Ser-Lys-Ser-Lys-Pro-Lys-
© © © ©
Заряженные остатки обозначены + или —. Большой блок гидрофобных остатков заключен в рамку. H3N- обозначает N-конец белка; — СОО" обозначает карбоксильный конец
лота, направляющая эти белки к мембранам без проникновения в ЭР.
Роль каждого такого сигнального пептида в доставке белка по месту назначения была продемонстрирована в опытах по генной инженерии. Например, помещение N-концевого сигнального пептида, связывающегося с ЭР, в начало белка цитозоля, заставляло этот белок направляться к ЭР. Сигнальные пептиды белков, имеющих одно и то же конечное назначение, функционально взаимозаменяемы, хотя их аминокислотные последовательности могут сильно различаться. Возможно, для процесса распознавания сигнала физические свойства (такие, например, как гидрофобность) оказываются важнее, чем точная последовательность аминокислот.
Сигнальные участки анализировать гораздо труднее, чем сигнальные пептиды, поэтому об их структуре известно гораздо меньше. Поскольку они образуются из сложной трехмерной конфигурации свернутого белка, их невозможно просто перенести от одного белка к другому. Более того, экспериментальное повреждение сигнального участка часто влечет за собой повреждение белка как целого.
8.1.7. Клетки не могут строить свои мембранные органеллы de novo: им требуется информация, содержащаяся в самой органелле [7J
Когда клетка воспроизводится и делится, она должна удваивать свои мембранные органеллы. Обычно это происходит путем увеличения размеров этих органелл при включении в них новых молекул; увеличенные органеллы затем делятся и распределяются по двум дочерним клеткам. Вряд ли клетка в состоянии создавать эти органеллы de novo. Если, например, из нее полностью удалить ЭР, она не сумеет его реконструировать. Ведь мембранные белки, определяющие специфику ЭР и выполняющие множество его ключевых функций, сами являются продуктами ЭР: без ЭР или по крайней мере без мембраны, содержащей
|
К началу |
Страницы: 1 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 546 Следующая