Забыли свой пароль?
стр. 18 из Молекулярная биология клетки. Том 2 (Альбертс Б., Брей Д. и др.)
Новость: Открыт форум по нанотехнологии.
Страницы: 1 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 546 Следующая
18
О глпкозиднап . нэ .
N §цеТИ N ггак' злиин Осгагок серина
в балке
Рис. 8-14. Единственной известной формой гликозилирования, протекающего в цитозоле клеток млекопитающих, является присоединение N-ацетилглюкозамина к остаткам серина или треонина в белке. Таким способом модифицируются белки-регуляторы многих генов и некоторые белки ядерных пор; назначение этой модификации неизвестно В ЭР и аппарате Гольджи происходит гораздо более сложное
гликозилирование (см. рис. 8-52).
си2
СН2 i
-X-GI^-X-
S' «ДГН0Э- М ПИОН -и
НэОН
ChUCOOH
«ц< <ип Со-
= 0
СН«
В
Рис. 8-15. Три типа обратимых ковалентных модификаций, которым подвергаются белки и которые влияют на их активность. Каждая изображенная модификация изменяет заряд боковой цепи аминокислоты. Наиболее распространенная модификация - это фосфорилирование ОН-групп боковых цепей серина, треонина и тирозина в белке. По существующим оценкам, в животных клетках этим способом модифицировано около
10% белков цитозоля.
ферментов. Исследования скорости диффузии, однако, показывают, что малые молекулы и некоторые небольшие белки диффундируют в цитозоле почти с той же скоростью, что и в дистиллированной воде. Таким образом, с точки зрения промежуточного обмена (где и субстраты, и продукты являются малыми молекулами) мы можем рассматривать цитозоль как простой раствор
С другой стороны, известно, что большие частицы, такие, как транспортные пузырьки и органеллы, движутся очень медленно, отчасти потому, что часто сталкиваются с компонентами цитоскелета. Чтобы они передвигались с приемлемой скоростью, специальные белковые «моторы» гидролизуют АТР и используют освобождающуюся при этом энергию для переноса крупных частиц вдоль микротрубочек или актиновых филаментов Специфические филаменты выполняют в данном случае роль «рельсов», направляющих транспортные пузырьки к соответствующей мембране-мишени. Большинство исследователей клетки, однако, считают функцию цитоскелета менее специализированной и полагают, что специфичность везикулярного транспорта обеспечивается в основном системами рецепторов, расположенных на обращенной к цитозолю поверхности самих пузырьков (см. разд. 8.8.6).
8.2.2. Многие белки претерпевают в питозоле ковалентные модификации [9]
Описано более 100 различных посттрансляционных модификаций белков Роль большинства этих модификаций не выяснена; некоторые из них случайны и, по-видимому, не имеют функционального значения, но есть и такие, которые важны для жизни клетки, так как они тщательно контролируются специфическими ферментами. Далее мы увидим, что некоторые модификации происходят в ЭР и аппарате Гольджи. В этих органеллах, например, ферменты гликозилирования добавляют к белкам сложные цепи остатков Сахаров, образуя гликопротеины (см. разд. 8.6.12). Единственный известный случай гликозилирования в цитозоле клеток млекопитающих - это добавление к белкам N-ацетилглюкозамина (рис. 8-14). Однако множество других ковалентных модификаций протекает в первую очередь именно в цитозоле. Некоторые из них стабильны, и необходимы для активности белка, например, ковалентное
Страницы: 1 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 546 Следующая
|
К началу |
18
О глпкозиднап . нэ .
N §цеТИ N ггак' злиин Осгагок серина
в балке
Рис. 8-14. Единственной известной формой гликозилирования, протекающего в цитозоле клеток млекопитающих, является присоединение N-ацетилглюкозамина к остаткам серина или треонина в белке. Таким способом модифицируются белки-регуляторы многих генов и некоторые белки ядерных пор; назначение этой модификации неизвестно В ЭР и аппарате Гольджи происходит гораздо более сложное
гликозилирование (см. рис. 8-52).
си2
СН2 i
-X-GI^-X-
S' «ДГН0Э- М ПИОН -и
НэОН
ChUCOOH
«ц< <ип Со-
= 0
СН«
В
Рис. 8-15. Три типа обратимых ковалентных модификаций, которым подвергаются белки и которые влияют на их активность. Каждая изображенная модификация изменяет заряд боковой цепи аминокислоты. Наиболее распространенная модификация - это фосфорилирование ОН-групп боковых цепей серина, треонина и тирозина в белке. По существующим оценкам, в животных клетках этим способом модифицировано около
10% белков цитозоля.
ферментов. Исследования скорости диффузии, однако, показывают, что малые молекулы и некоторые небольшие белки диффундируют в цитозоле почти с той же скоростью, что и в дистиллированной воде. Таким образом, с точки зрения промежуточного обмена (где и субстраты, и продукты являются малыми молекулами) мы можем рассматривать цитозоль как простой раствор
С другой стороны, известно, что большие частицы, такие, как транспортные пузырьки и органеллы, движутся очень медленно, отчасти потому, что часто сталкиваются с компонентами цитоскелета. Чтобы они передвигались с приемлемой скоростью, специальные белковые «моторы» гидролизуют АТР и используют освобождающуюся при этом энергию для переноса крупных частиц вдоль микротрубочек или актиновых филаментов Специфические филаменты выполняют в данном случае роль «рельсов», направляющих транспортные пузырьки к соответствующей мембране-мишени. Большинство исследователей клетки, однако, считают функцию цитоскелета менее специализированной и полагают, что специфичность везикулярного транспорта обеспечивается в основном системами рецепторов, расположенных на обращенной к цитозолю поверхности самих пузырьков (см. разд. 8.8.6).
8.2.2. Многие белки претерпевают в питозоле ковалентные модификации [9]
Описано более 100 различных посттрансляционных модификаций белков Роль большинства этих модификаций не выяснена; некоторые из них случайны и, по-видимому, не имеют функционального значения, но есть и такие, которые важны для жизни клетки, так как они тщательно контролируются специфическими ферментами. Далее мы увидим, что некоторые модификации происходят в ЭР и аппарате Гольджи. В этих органеллах, например, ферменты гликозилирования добавляют к белкам сложные цепи остатков Сахаров, образуя гликопротеины (см. разд. 8.6.12). Единственный известный случай гликозилирования в цитозоле клеток млекопитающих - это добавление к белкам N-ацетилглюкозамина (рис. 8-14). Однако множество других ковалентных модификаций протекает в первую очередь именно в цитозоле. Некоторые из них стабильны, и необходимы для активности белка, например, ковалентное
|
К началу |
Страницы: 1 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 546 Следующая