Забыли свой пароль?
стр. 19 из Молекулярная биология клетки. Том 2 (Альбертс Б., Брей Д. и др.)
Новость: Открыт форум по нанотехнологии.
Страницы: 1 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 546 Следующая
19
присоединение коферментов (биотина, липоевой кислоты или пиридоксальфосфата). Определенные ковалентные модификации, происходящие в цитозоле, обратимы и служат для регуляции активности многих белков (рис. 8-15).
Среди известных в настоящее время модификаций описана одна чрезвычайно важная для доставки белков к месту назначения. Присоединение жирной кислоты к белку направляет его к определенным мембранам, обращенным в цитозоль.
8.2.3. Некоторые белки цитозоля прикреплены к цитоплазматической стороне мембраны через цепь жирной кислоты [10]
Клетки обладают специальным механизмом для транспорта растворимых белков из цитозоля к мембранам. Такие белки ковалентно связываются с цепью жирной кислоты, которая затем встраивается в липидный бислой с цитоплазматической стороны, заякоривая в нем белок. Связывание белка с мембраной через жирную кислоту может иметь важные функциональные последствия. Например, онкоген src вируса
H2N
Амид»** связь между концевО"
jM'i О р - П
И МИ, И- Т.П' М
Мирист лиров нныи vx белок. "э»«коре*»нни* в м- м ,
к г бело к
Шщ0ШШ Со а
ч к я мкмбрЯНЯ
г« б«лок, 'эайкоремнъш ■ мембран
га*-6*по«
М мбр|и| Голъдши
ТрйИСМ«Мбр*МИЬ4Й бвГО-
с присоединенным остатком
'1*ЛЬМИТ*НОч ->* -И: ОТь.1
Рис. 8-16. Ковалентное присоединение к белку жирной кислоты может направлять водорастворимый белок в мембрану. А. Образование
амидной связи между N-концевым глицином и миристиновой кислотой вызывает заякоривание белка src (после его синтеза в цитозоле) с
цитоплазматической стороны мембраны. Б. Тиоэфирная связь между пальмитиновой кислотой и цистеином вблизи карбоксильного конца
заякоривает белок ras в плазматической мембране после его синтеза в цитозоле. В. Пальмитиновая кислота и другие жирные кислоты часто
присоединяются тиоэфирной связью к некоторым остаткам цистеина, расположенным в цитоплазматическом домене трансмембранного белка. Это
происходит при транспорте белка из ЭР в аппарат Гольджи. Ацетилированному цистеину обычно предшествуют три гидрофобные аминокислоты
(X) в последовательности NH2-...-X-X-X-Cys-...-COOH. В примере (В), в отличие от (А) и (Б), белок остается связанным с мембраной даже без
присоединения жирной кислоты,
Страницы: 1 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 546 Следующая
|
К началу |
19
присоединение коферментов (биотина, липоевой кислоты или пиридоксальфосфата). Определенные ковалентные модификации, происходящие в цитозоле, обратимы и служат для регуляции активности многих белков (рис. 8-15).
Среди известных в настоящее время модификаций описана одна чрезвычайно важная для доставки белков к месту назначения. Присоединение жирной кислоты к белку направляет его к определенным мембранам, обращенным в цитозоль.
8.2.3. Некоторые белки цитозоля прикреплены к цитоплазматической стороне мембраны через цепь жирной кислоты [10]
Клетки обладают специальным механизмом для транспорта растворимых белков из цитозоля к мембранам. Такие белки ковалентно связываются с цепью жирной кислоты, которая затем встраивается в липидный бислой с цитоплазматической стороны, заякоривая в нем белок. Связывание белка с мембраной через жирную кислоту может иметь важные функциональные последствия. Например, онкоген src вируса
H2N
Амид»** связь между концевО"
jM'i О р - П
И МИ, И- Т.П' М
Мирист лиров нныи vx белок. "э»«коре*»нни* в м- м ,
к г бело к
Шщ0ШШ Со а
ч к я мкмбрЯНЯ
г« б«лок, 'эайкоремнъш ■ мембран
га*-6*по«
М мбр|и| Голъдши
ТрйИСМ«Мбр*МИЬ4Й бвГО-
с присоединенным остатком
'1*ЛЬМИТ*НОч ->* -И: ОТь.1
Рис. 8-16. Ковалентное присоединение к белку жирной кислоты может направлять водорастворимый белок в мембрану. А. Образование
амидной связи между N-концевым глицином и миристиновой кислотой вызывает заякоривание белка src (после его синтеза в цитозоле) с
цитоплазматической стороны мембраны. Б. Тиоэфирная связь между пальмитиновой кислотой и цистеином вблизи карбоксильного конца
заякоривает белок ras в плазматической мембране после его синтеза в цитозоле. В. Пальмитиновая кислота и другие жирные кислоты часто
присоединяются тиоэфирной связью к некоторым остаткам цистеина, расположенным в цитоплазматическом домене трансмембранного белка. Это
происходит при транспорте белка из ЭР в аппарат Гольджи. Ацетилированному цистеину обычно предшествуют три гидрофобные аминокислоты
(X) в последовательности NH2-...-X-X-X-Cys-...-COOH. В примере (В), в отличие от (А) и (Б), белок остается связанным с мембраной даже без
присоединения жирной кислоты,
|
К началу |
Страницы: 1 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 546 Следующая